kwasy nukleinowe

temperatura topnienia DNA

Moment, w którym cz. DNA traci swoją strukturę spiralną

Funkcja Polimerazy DNA III u Prokariontów

syntezuje potomne DNA

Funkcja polimerazy DNA I u Prokariontów

usuwa startery i uzupełnia braki między fragmentami Okazaki

Jaką funkcję ma topoizomeraza w replikacji DNA?

znosi napięcia torsyjne i rozplata podwójną helisę DNA

Jaki enzym zrywa wiązania wodorowe między niciami DNA podczas replikacji?

helikaza

Jakie wiązanie znajduje się między zasadą azotową, a deoksyrybozą w DNA?

N-beta-glikozydowe

Jakie wiązanie znajduje się między resztą fosforanową, a deoksyrybozą w DNA?

estrowe

Jak nazywa się wiązanie łączące grupę 3' hydroksylową i 5' sąsiedniego nukleotydu?

fosfodiestrowe

Jak nazywa się wiązanie między grupami fosforanowymi w trójfosforanach nukleozydów?

bezwodnikowe

zasady purynowe

adenina, guanina i ich metabolity: ksantyna i hipoksantyna

zasady pirymidynowe

cytozyna, tymina, uracyl

czym jest tautomeryzacja zasad azotowych?

Odwracalne przemieszczanie atomów wodoru w obrębie cząsteczki. postać laktimowa przekształca się w postać laktamową i na odwrót. w pH=7 dominuje postać laktamowa, więc najczęściej ona jest przedstawiana we wzorach

inozyna

nukleozyd zawierający hipoksantynę(puryna)

ksantozyna

nukleozyd zawierający ksantynę(puryna)

czym jest nukleozyd?

zasada azotowa połączona z pentozą

z czego wynika zdolność kwasów nukleinowych do absorbowania światła 260 nm (efekt hiperchromowy)

aromatyczne pierścienie puryn i pirymidyn

Histon H1 cechy charakterystyczne

Najbardziej zmienny gatunkowo, a nawet tkankowo. Największy najbardziej zasadowy, bardzo bogaty w lizynę, bierze udział w regulacji ekspresji genetycznej, zbliża do siebie kolejne nukleosomy

z czego składa się nukleosom?

oktamer histonowy, 1 3/4 obronu DNA z 146 par zasad

Jak oddzielić histony od DNA?

traktowanie chromatyny roztworem soli lub rozcieńczonym kwasem

Z czego składa się chromatosom?

oktamer histonowy, 2 obrony DNA z 166 parami zasad, histon H1

kolejność upakowania DNA

podwójna helisa, nukleosomy z DNA łącznikowym, solenoid-nić 30nm, pętle i domeny chromatyny, chromosom

Jak nazywają się białka zapobiegające asocjacji jednonicowego DNA podczas replikacji?

białka wiążące jednonicowe DNA (SSB)

Topoizomeraza 1, a 2

topoizomeraza 1: nacina pojedyńczą nić, nie wymaga ATP Topoizomeraza 2 nacina obydwie nici, wymaga ATP, jest bardzo efektywna w usuwaniu sueprskrętów

Polimeraza alfa - funkcja

aktywność primazy, wydłużanie starterów

polimeraza gamma - funkcja

replikacja mitochondrialnego DNA

polimeraza beta - funkcja

naprawa DNA, uzupełnianie luk

polimeraza delta - funkcja

wydłużanie fragmentów Okazaki na nici opóźnionej, aktywność egzonukleazy 3'->5' (korekta)

polimeraza epsilon - funkcja

synteza DNA na nici wiodącej, aktywność egzonukleazy 3'->5' (korekta), kontroluje cykl komórkowy, zwiększa wydajność procesu polimeryzacji

Telomeraza

Odwrotna transkryptaza, umożliwiająca uzupełnienie ubytku po usunięciu startera na terenie telomeru. Wykazuje aktywność w komórkach zarodkowych, macierzystych i nowotworach

Nić kodująca - inna nazwa, kierunek, transkrypt RNA będzie identyczny do niej czy komplementarny?

nić sensowna, 5'->3', transkrypt jest identyczny (oprócz różnicy między uracylem a tyminą)

Nić matrycowa - inna nazwa, kierunek, transkrypt RNA będzie identyczny do niej czy komplementarny?

nić antysensowna, 3'->5', transkrypt jest komplementarny do niej

Co znajduje się na nici matrycowej i kodującej?

Na matrycowej geny, a na kodującej sekwencje promotorowe, regulatorowe i sygnały STOP

Polimeraza RNA I + czy jest hamowana przez amanitynę

syntezuje większość rRNA w jąderku, niewrażliwa na amanitynę

Polimeraza RNA II + czy jest hamowana przez amanitynę

syntezuje pre-mRNA, snRNA, snoRNA, miRNA w nukleoplazmie, jest bardzo wrażliwa na amanitynę

Polimeraza RNA III + czy jest hamowana przez amanitynę

syntezuje tRNA i 5S rRNA w nukleoplazmie, jest wrażliwa na amanitynę, ale tylko w wysokich stężeniach

Najważniejsze miejsce promotorowe do syntezy RNA

kaseta TATA w miejscu -25

Heterochromatyna

Stanowi około 10% chromosomu interfazowego, jej histony są silnie zmetylowane

Modyfikacja kowalencyjna histonów

Acetylacja lizyny, zwiększa aktywność transkrypcyjną, metylacja argininy i lizyny zmniejsza aktywność transkrypcyjną, a także fosforylacja

Najważniejszy, pierwszy czynnik transkrypcyjny

białko TBP (TATA binding protein) wchodzące w skłąd TFIID

obróbka pre-mRNA

spicing, dodanie 5'czapeczki i 3'poliadenylacja

Jak zachodzi tworzenie 5' czapeczki mRNA?

Na końcu 5' znajdują się trzy grupy fosforanowe. Jedna jest hydrolizowana, łączy się z GTP z odłączeniem pirofosforanu. Azot N7 guaniny ulega acetylacji.

Rola 5' czapeczki w mRNA

stabilizują cząsteczkę mRNA chroniąc koniec 5' przed nukleazami i ułatwia oddziaływanie z rybosomem

Rola ogona 3' poli (A)

Stabilizuje mRNA, chroni jego koniec przed nukleazami, zwiększa wydajność translacji. Jest powoli skracany w cytosolu

Funkcja snRNA, snoRNA

Są to rybozymy wchodzące w skład spliceosomu

modyfikacja potranskrypcyjna tRNA

odłączenie UU z końca 3' i zastąpienie go CCA, wycięcie 14 nukleotydowego intronu, modyfikacja zasad azotowych

Co jest najbardziej energochłonnym procesem w komórkach

synteza białek (ok 90% energii)

co jest potrzebne do translacji?

mRNA, tRNA, aminokwasy, syntazy aminoacylo tRNA, ATP, GTP, rybosom, czynniki inicjujące, elongacyjne i terminujące

kodony terminacyjne / STOP

UAA, UAG, UGA

Co zachodzi po kolei w inicjacji translacji

mała podjednostka łączy się z mRNA przy jego końcu 5' z udziałem IF-3, a następnie w obecności IF-1, IF-2, GTP przyłącza aminoacylo-tRNA W MIEJSCU P(wyjątek). Następnie przyłącza się duża jednostka, a IF-y się odłączają

Co jest źródłem energii dla translokacji rybosomu podczas elongacji

GTP

Czym jest transferaza peptydylowa

rybozym wchodzący w skład większej jednostki rybosomu, który katalizuje powstanie wiązania peptydowego między aminokwasami wykorzystując energię hydrolizy wiązania aminokwasu z tRNA

terminacja translacji

jeżeli w miejscu A rybosomu znajdzie się kodon stop (UAA, UAG, UGA), to w obecności czynników uwalniających RF1+RF3 lub RF2+RF3 następuje oderwanie łańcucha polipeptydowego od tRNA i dysocjacja rybosomu

Pierwsza modyfikacja posttranslacyjna u Prokaryota

deformylacja metioniny

Hydroksylacja proliny i lizyny

Hydroksylazy prolilowe i lizylowe w obecności Fe2+, witaminy C, alfa-ketoglutaranu i tlenu cząsteczkowego katalizują tą reakcję. alfa-ketoglutaran jest dekarboksylowany do bursztynianu

modyfikacje posttranslacyjne

usunięcie grupy formylowej z metioniny(prokariota), fosforylacja, metylacja, usunięcie sekwencji sygnałowych, karboksylacja, tworzenie mostków disiarczkowych, glikozylacja, izoprenylacja, dodanie grup prostetycznych, ograniczona proteoliza

Translokacja (import) białek do mitochondrium zachodzi przez jakie kompleksy translokacyjne?

Błona zewnętrzna: TOM, wewnętrzna: TIM

Rybosom eukariotyczny - stała sedymentacji i podjednostki

80S; mała podjednostka - 40S (18S rRNA), duża podjednostka 60S (5S, 5,8S, 28S rRNA)

Charakterystyka wiązania w aminoacylo-tRNA

grupa karboksylowa wiąże się wiązaniem estrowym z grupą OH rybozy 3' lub 2'

Rodzajów tRNA jest więcej, tyle samo czy mniej niż aminokwasów

więcej

enzymy restrykcyjne

specyficzne endonukleazy hydrolizujące wiązania fosfodiestrowe w obu łańcuchach DNA

Co to

Cytozyna

Co to

Tymina

Co to

Uracyl

Co to

Adenina

Co to

Guanina

streptomycyna

wiąże się z podjednostką 30S rybosomu prokariotycznego

tetracykliny

wiąże się z podjednostką 30S rybosomu, hamując wiązanie aminoacylo-tRNA

chloramfenikol

wiąże się z 50S podjednostką prokariotycznego i hamuje transferazę peptydylową

erytromycyna

wiąże się z 50S podjednostką prokariotycznego, hamuje translokacje

puromycyna

Łączy się z miejscem A rybosomu - analog aminoacylo-tRNA

Cykloheksimid

Wiąże się z podjednostką 60S kom. eukariotycznych i hamuje transferazę peptydylową

aktynomycyna D

wiąże się z DNA, który nie może być matrycą mRNA - hamuje transkrypcję

zmodyfikoweane zasady azotowe w tRNA

ok 10% ulega modyfikacji: pseudourydyna, dihydrourydyna

Działanie toksyny błoniczej

Hamuje translokazę u Eucaryota (enzym przesuwający peptydylo-tRNA - miejsca A do P)

Co decyduje o przemieszczeniu peptydu do ER i jakie są tego cechy charakterystyczne?

Peptyd sygnałowy o dlugosci 13-26 am. na końcu N. W środku sekwencji kilka-kilkanaście aminokwasow hydrofobowych i maja przynajmniej jeden aminokwas zasadowy. Odcinane przez peptydazę sygnałową

O-glikozylacja białek

Grupa OH seryny i treoniny łączy N-acetyloglukozoaminę, a ta ewentualnie kolejne cukry

N-glikozylacja białek

Wiązanie cukru przez grupe aminowa boczna asparaginy. Pośredniczy w jej fosforan dolicholu

marker kierujący białka z aparatu Golgiego do lizosomu (glownie jego enzymy)

mannozo-6-fosforan

Białko opiekuńcze odpowiadające za fałdowanie glikoprotein w ER

kalneksyna

Modyfikacje białek kierujące je do błon

mirystylacja konca N, palmitylacja reszt cysteiny, farnezylacja i geranylogeranylacja końca C