Frage |
Antworten |
czynniki regulujące szybkość, przebieg i miejsce zachodzenia reakcji enzymatycznych (wymień) Lernen beginnen
|
|
-stężenie substratu - temperatura -pH środowiska -obecność aktywatorów lub inhibitorów
|
|
|
stała Michaella (Km) (def.) Lernen beginnen
|
|
określa stężenie substratu przy którym szybkość reakcji enzymatycznej osiąga połowę swojej szybkości maksymalnej; opisuje powinowactwo enzymu do substratu–łatwość powstawania kompleksu ES;
|
|
|
Temperatura (opisz wpływ na aktywność enzymów) Lernen beginnen
|
|
jej wzrost o każde 10°C średnio dwukrotnie zwiększa szybkość dowolnej reakcji chemicznej (między 0°C a 45 °C) optymalna temperatura= 38°C gwałtowne spowolnienie >45 °C
|
|
|
Lernen beginnen
|
|
substancje, które zwiększają aktywność enzymów ale nie biorą bezpośredniego udziału w reakcji katalizy
|
|
|
Lernen beginnen
|
|
substancje, które hamują aktywność enzymów, wiążą się one z enzymem tworząc kompleks enzym – inhibitor(EI), mogą być nieodwracalne lub odwracalna
|
|
|
inhibitor nieodwracalny (def. + przykład) Lernen beginnen
|
|
cząsteczki które trwale zwykle kowalencyjnie wiążą się z enzymem, prowadzi do całkowitej i nieodwracalnej utraty właściwości katalitycznych enzymu; np. cyjanek potasu, jony metali ciężkich
|
|
|
inhibitor odwracalny (def. + podział) Lernen beginnen
|
|
cząsteczki, które łączą się z enzymem nie trwale (odwracalnie), przez co blokują jego aktywność tylko do momentu dysocjacji kompleksu EI; wyróżniamy inhibitory kompetycyjne i niekompetycyjne
|
|
|
Lernen beginnen
|
|
struktura Przestrzenna przypomina strukturę substratu przez co związki te Współzawodnicza substratem o centrum aktywne enzymu związanie z substratem blokuje centrum aktywne enzymu i uniemożliwia związanie substratu. (np. antywitaminy)
|
|
|
inhibitory niekompetycyjne (def. Lernen beginnen
|
|
Związki, które mają inną budowę niż substrat, wiążą się z enzymem poza centrum aktywnym a co za tym idzie nie współzawodniczą o to centrum substratem oraz nie blokują Wiązania substratu do enzymu
|
|
|
Jak penicylina zabija bakterie Lernen beginnen
|
|
Łączy się kowalencyjnie z enzymem w centrum aktywnym, trwale go dezaktywujący. Komórka bakterii bez aktywnego enzymu nie może tworzyć ściany komórkowej i pęka wyniku osmotycznego napływu wody do jej wnętrza
|
|
|
Wymień mechanizmy regulacji aktywności enzymów Lernen beginnen
|
|
1. ujemne sprzężenie zwrotne – skutek hamuje przyczynę 2. dołączanie grup funkcyjnych do enzymów 3. wydzielanie enzymów postaci proenzymów 4. Ubikwitynynozależna degradacja białek
|
|
|