Komórka

cytoplazma jest zasadochłonna czy kwasochłonna?

zazwyczaj kwasochłonna

główny kwasowy barwnik

eozyna

Główny zasadowy barwnik

hematoksylina

co składa się na cytoplazmę

cytozol, organelle i wtręty komórkowe

Z jakich warstw składa się błona komórkowa?

warstwa wewnętrzna - P i warstwa zewnętrzna - E

co oznacza fakt, ze lipidy błon są ampifatyczne?

mają część hydrofilną i hydrofobową

3 Podstawowe składniki dwuwarstwy lipidowej błony

fosfolipidy, glikolipidy i cholesterol

Jakie białka utrzymują asymetrię błon?

flipazy

Co głównie zawiera zewnętrzna warstwa błony?

fosfatydylocholinę i glikolipidy

Co głównie zawiera wewnętrzna warstwa błony?

fosfatydyloserynę i fosfatydyloinozytol

konsystencja błony komórkowej

olej

funkcja cholesterolu w błonie komórkowej

usztywnia ją i czyni mniej przepuszczalną

Jakie funkcje mogą pełnić białka w błonie komórkowej?

Receptorową, jako białka kanałowe, enzymatyczną i strukturalną

czym jest błona konwencjonalna?

Część powierzchni błony o typowej budowie

czym jest kaweola?

wgłębieniem w błonie komórkowej na powierzchni tratwy błony

W błonach jakich komórek nie ma tratw i kaweoli?

limfocytów, erytrocytów i komórek nerwowych

jak inaczej nazywane są kaweole ze względu na pełnioną ich funckcję?

sygnalosomy

składniki tratw i kaweoli

zwiększona ilość cholesterolu, glikozylofosfatydyloinozytol, receptory, syntaza tlenku azotu i kaweoliny 1,2 i 3, kinazy w wewnętrznej powierzchni błony

Co wnika do komórek, korzystając z właściwości endocytozy w kaweolach?

IgA, chemokiny i foliany

Jakie patogeny wykorzystują właściwości endocytozy w kaweolach?

HIV, wirusy układu oddechowego, prątki gruźlicy i toksyna cholery

czym jest kaweosom?

Rodzaj endosomu wczesnego; ph=7, powstaje w tratwach/kaweolach; posiada białko kaweolinę w błonie; kieruje się do aparatu Golgiego, siateczki śródplazmatycznej lub na drogę transcytozy

Przez co jest transportowany nadmiar cholesterolu z tkanek do krwi?

kaweoliny i transportery ABCA1 i ABCG1

Czym pokrywają się wirusy HIV i grypy wychodząc z komórki?

błoną endosomów późnych

w jakiej warstwie błony zachodzi dobudowywanie jej?

warstwa P

Jak nazywa się białko będące odmianą flipazy, która zwiększa syntezę kardiolipin błony i zwiększa ryzyko miażdżycy?

skramblaza

substancje odpowiadające za reparację błon

ferlina, kaweolina 3, kaplaina 3 i Ca2+

Lipoproteiny naturalne

Chylomikrony, VLDL, IDL, LDL, HDL

Białko receptorowe LDL

apolipoproteina B

Białka receptorowe lipoprotein

apolipoproteiny A, B, C,E

Jakie substancje mogą swobodnie dyfundować przez błonę?

O2, N2, CO2, H2O, mocznik, glicerol, etanol, rozpuszczalniki organiczne, małocząsteczkowe hormony, tp. tyroksyna, hydrofobowe hormony steroidowe

uniport

transport 1 rodzaju substancji w 1 stronę

symport

transport 2 rodzajów substancji w 1 stronę

antyport

transport 2 rodzajów substancji w 2 strony

Jaki enzym odpowiada za transport czynny?

ATP-aza

Jak nazywa się białko niezbędne do prawidłowego umieszczenia w błonie pomp białkowych?

ankiryna b

funkcja glikoproteiny P

Usuwanie substancji obcych z komórki, zapobiegając ich kumulacji w niej

Jak nazywa się białko pokrywające wgłębienie powstałe w celu endocytozy przez błonę konwencjonalną?

klatryna

Jak nazywa się białko pokrywające wgłębienie powstałe w celu endocytozy przez kaweolę?

kaweolina

jak nazywa się substancja, za pośrednictwem której klatryna łączy się z błoną w miejscu jej zagłębienia?

difosforan fosfatydyloinozytolu

Funkcja białka HIP1 i HIP1r w endocytozie przez błonę konwencjonalną

Łączą klatrynę pęcherzyka z aktyną F, wzdłuż której następnie jest transportowany pęcherzyk

odmiany endocytozy

potocytoza, fagocytoza, pinocytoza, autofagocytoza, transcytoza i pączkowanie

czym jest fagocyt?

Komórka fagocytująca

Czym jest fagosom?

Ziarenka będące sfagocytowanym materiałem w cytoplazmie fagocytu

Losy heterofagosomów i autofagosomów

Fuzują z endosomami późnymi i czekają na strawienie

Transcytoza zachodzi przez błonę konwencjonalną czy kaweole?

kaweole

Białka biorące udział w tworzeniu pęcherzyków na drodze pączkowania,

koatomery zbudowane z białek COP i klatryna

Białko znajdujące się na powierzchni pęcherzyka egzocytarnego, umożliwiające mu fuzję błon

v-SNARE

Białko znajdujące się na powierzchni błony komórkowej, umożliwiające pęcherzykowi egzocytarnemu fuzję błon

t-SNARE

inna nazwa na endosom późny

ciałko wielopęcherzykowe, egzosom

Lizosomy - cecha charakterystyczna i jak powstają

Pęcherzyk do 1mikrometra, kwaśne ph, kwaśne hydrolazy zawierające mannozo-6-fosforan, pompę H+, błona przepuszczalna dla produktów rozkładu przez hydrolazy; Z endosomów późnych lub siateczki śródplazmatycznej przez pączkowanie

Droga hydrolaz do lizosomu

siateczka śródplazmatyczna szorstka, aparat Golgiego, lizosom

co się stanie z GLUT4 po obniżeniu stężenia insuliny we krwi?

Zostanie zendocytowany do środka komórki w pęcherzyku błonowym (internalizacja)

Jakich organellów nie obejmuje recyrkulacja błon?

mitochondriów i peroksysomów

Jak nazywają się białka, przy pomocy których peroksysomy importują białka?

peroksyny

na jakim chromosomie znajdują się geny głównego układu zgodności tkankowej?

6

Czynność informatorów II rzędu

aktywacja kinaz białkowych lub otwieranie białek kanałowych

Przykłady informatorów I rzędu / informatory pierwotne

hormony, cytokiny lub neurotranmitery, składniki pożywienia, fale świetlne, akustyczne

Sposoby regulacji aktywności białek błonowych

ubikwitynacja, poliubikwitynacja i endocytoza - internalizacja

przykłady informatorów II rzędu

cAMP, cGMP, diacyloglicerol (DAG), trifosforan inozytolu (IP3), ceramid, Ca2+

Na jakie 3 grupy związków mogą przekształcać się fosfolipidy błon?

eikosanoidy, lizofosfolipidy i pochodne fosfatydyloinozytolu

na co rozcina difosforan fosfatydyloinozytolu fosfolipaza C?

diacyloglicerol i trifosforan inozytolu

Przez co są wytwarzane leukotrieny i lipoksyny?

komórki biorące udział w procesie stanu zapalnego (granulocyty, makrofagi i komórki tuczne)

Przez jakie komórki są uwalniane duże ilości lizofosfolipidów?

przez komórki niektórych nowotworów złośliwych

Nazwa enzymu rozkładającego difosforan fosfatydyloinozytolu na 2 informatory II rzędu

fosfolipaza C

główny składnik szkieletu białkowego błony komórkowej

tetraspanina

wiele rybosomów połączonych nicią mRNA

polirybosom

jak nazywa się enzym wytwarzający wiązanie peptydowe podczas translacji?

peptydylotransferaza

funkcje siateczki śródplazmatycznej gładkiej

metabolizm lipidów, detoksykacja i magazynowanie Ca2+

Jakie dwie substancje są niezbędne dla cytochromu P450 do detoksykacji?

tlen i NADPH

funkcje cytochromu P450

neutralizacja toksyn z pomocą O2 i NADPH, sprawianie ze sa hydrofilne, uczestniczenie w metabolizmie tluszczow, Wit D3, bierze udział w syntezie hormonów steroidowych i metabolizmie kwasu arachidonowego

Jak nazywa się białko w świetle SER wiążące Ca2+?

kalsekwestryna

Pod wpływem jakiego informatora II rzędu SER uwalnia Ca2+?

trifosforan inozytolu (IP3)

RER znajduje sie we wszystkich komórkach posiadających jądro oprócz...

plemników

Główna funkcja RER

synteza białek na eksport i białek transbłonowych

Przebieg syntezy białek w RER

Synteza peptydu sygnałowego w cytoplazmie i rozpoznanie go przez SRP- cz. rozpoznajaca sygnal, kierując go do RER i wiążąc się z receptorem błonowym ryboso, tworząc kanał translokonu, kompleks białkowy Sec61p, przez który peptyd dostaje sie do swiatla RER

Z czego powstaje aparat golgiego

RER i zewnętrznej błony otoczki jądrowej

Dwie powierzchnie aparatu golgiego

cis- syntezy (obecne rybosomy) i trans - dojrzewania (gładka, brak rybosomów), a dalej pakowane w pęcherzyki pokryte klatryną i z v-SNARE

Funkcje aparatu golgiego

Kieruje przepływem makrocząsteczek, modyfikuje ich strukturę i segreguje je

Droga białek przez aparat golgiego

RER -> powierzchnia cis -> powierzchnia trans -> błona/endosom

W jakiej części aparatu golgiego zachodzi otaczanie błoną segregowanych cząsteczek?

powierzchnia trans

Dwa rodzaje transportu pęcherzyków wydzielniczych aparatu golgiego i ich przykłady

Transport konstytutywny - w sposób ciągły, bez udziału sygnałów z zewnątrz koatomer z białek COP(wydzielanie proteoglikanów); transport wybiórczy - regulowany z zewnątrz, Klatryna, dynamina(GTP-aza) (np. wydzielanie hormonów tarczycy)

Proteasom - cechy charakterystyczne

kompleks białkowy długości 45 nm, w cytosolu, na powierzchni siateczki i w jądrze. wiążą się z cytoszkieletwm. Ma kształt pustego cylindra. Po związaniu 2 cz. białkowego aktywatora rozkłada poliubikwitynowane białka

Jakie białka trawi proteasom?

O nieprawidłowej konformacji, uszkodzone, zużyte regulatorowe, antygenowe, białek w czasie głodzenia i niektórych białek aktywatorów transkrypcji

Do czego doprowadzają zaburzenia funkcji proteasomów

Choroby konformacyjne = Zmiana konformacji białek i ich gromadzenia w komórkach, a w efekcie ich gorszego funkcjonowania

Jakie enzymy posiadają peroksysomy?

katalazę, oksydazę D-aminokwasów i oksydazę moczanową

Funkcje peroksysomów

Uczestniczenie w beta-oksydacji przez cięcie kw. tłuszczowych na dwuwęglowe fragmenty, a potem Acetylo CoA; wytwarzanie plazmalogenów dla mieliny, błon komórek mięśniowych i płytek krwi oraz detoksykacja przez utlenianie H2O2

Czym jest adrenoleukodystrofia?

Nieprawidłowe działanie peroksysomów = zaburzenia beta-oksydacji =>wytwarzanie nieprawidłowych tłuszczów i gromadzenie ich istocie bialej mozgu i nadnerczach

Czym jest plazmalogen

Fosfolipid, w którym glicerol jest połączony z alkoholem - składnik mieliny, błon komórek mięśniowych i płytek krwi

Przeciętnie jak duzo % objetosci komorki stanowia mitochondria?

20%

Za pomocą czego mitochondria importują białka i lipidy na swoje terytorium?

białka kanałowe, nośnikowe i opiekuńcze HSP70 i HSP60

Grzebienie mitochondrialne - co je tworzy i co pobudza ich ilość

kardiolipina (fosfolipid błony wewnętrznej stanowiący 20% błony, utrzymuje przestrzennie kompleks IV w błonie oraz wychwytuje H+, zapobiegając nadmiernej zmianie pH); T3 i T4

Jakie białko znajduje sie miedzy blonami mitochondrium i transportuje elektrony do kompleksu IV łąńcucha oddechowego?

cytochrom c

4 podstawowe funkcje mitochondriów

Wytwarzanie energii ATP, energii cieplnej, regulują życie i śmierć komórek przez apoptozę, wytwarzają wolne rodniki

Funkcje cytochromu c

Transport elektronów na kompleks IV, a po opuszczeniu mitochondrium aktywuje prokaspaze 9 do kaspazy 9, co stylumuje fragmentacje jadra i apoptoze

Przez co mogą powstawać choroby mitochondrialne?

uszkodzenie mtDNA przez wolne rodniki powstałe w mitochondrium

Co wchodzi w skład mikroszkieletu?

filamenty aktynowe, filamenty miozynowe, filamenty pośrednie i mikrotubule

funkcje cytoszkieletu

wzmacnia komórki, utrzymuje ich kształt, zapewnia przyleganie komórek i komórek do ICM, bierze udział w ruchu i cytokinezie

Czym się różni aktyna f od aktyny g?

aktyna g jest białkiem globularnym, a aktyna f fibrylarnym, będącym polimerem aktyny g

Jakie końce posiada filament aktynowy i co na nich zachodzi?

koniec plus - polimeryzacja; koniec minus - depolimeryzacja

Ruch główek miozyny względem filamentów aktynowych

VI w kierunku minus, a reszta w kierunku plus

Przez co regulowany jest rozpad i powstawanie filamentów pośrednich

fosforylację

Gdzie występują filamenty keratynowe?

w komórkach nabłonkowych

Czym jest kinezyna?

Białko motorowe towarzyszące mikrotubulom o aktywności ATP-azy. Transportuje pęcherzyki po mikrotubuli w kierunku minus do plus

Czym jest dyneina?

Białko motorowe towarzyszące mikrotubulom o aktywności ATP-azy. Transportuje pęcherzyki po mikrotubuli w kierunku plus do minus

mikrotubule - cechy charakterystyczne i budowa

25 nm, ściana 5nm (te o średnicy 20nm mają pusty środek) Z białek globularnych - tubuliny alfa i beta powstają heterodimery protofilamentów, a 13 łączy się ze sobą tworząc ścianę mikrotubuli; GTP i Ca2+ są niezbędne do de- i polimeryzacji i

Co jest potrzebne do polimeryzacji i depolimeryzacji mikrotubul?

GTP i Ca2+ i mogą regulować białka towarzyszące mikrotubulom - MAP

Co jest wykorzystywane w celu leczenia nowotworów poprzez hamowaniepolimeryzacji tubuliny, a przez to mitozy

alkaloidy roślinne, np. kolchicyna, winblastyna i winkrystyna

Czym jest centrosom?

Para centrioli z otaczającą je centrosferą zawierającą wiele białek i włókienek

Co się dzieje z centriolami tuż przed i podczas podziału?

Przed dzielą się, a w trakcie pary centrioli odchodzą do przeciwległych biegunów komórki

Funkcja centrosomu

Organizacja promienista układu mikrotubuli w komórce, organizacja biegunowa wrzeciona podziałowego i polimeryzacja mikrotubuli dla wrzeciona

Czym jest lipofuscyna?

Wtrętem komórkowym, powstałym z rozpadających się organelli, gromadzących się wraz z wiekiem "barwnik starzenia"

Gdzie znajduje się melanina w organizmie człowieka i czym jest dla komóki?

Dla komórki jest wtrętem komórkowym. Znajduje się w istocie czarnej mózgu i komórkach naskórka

Organella jądrowe

jąderko, ciałka zwiniętre, ciałka PML, plamki jądrowe

Jak nazywa się karioplazma między chromatyną i organellami jądrowymi?

Interchromatyna

Czym jest interchromatyna?

karioplazma między chromatyną i organellami jądrowymi

masa DNA w komórce diploidalnej przed i po replikacji

6 pg; 12 pg

Por jądrowy - cechy charakterystyczne

Kształt 8-kąta z nukleoporyny tworzące kompleks pora; składa się z cytoplazmatycznego pierścienia zewnętrznego i jądrowego koszyka; wew. śr. = 80nm, przepuszcza swobodnie cz. do 9 nm, większe zmieniają układ nukleoporyn (np. podjednostki rybosomow)

Jak dochodzi do zaniku otoczki jądrowej na początku mitozy?

Cząsteczki dyneiny na zewnętrznej powierzchni otoczki tworzą kompleks z mikrotubulami i przesuwają się wzdłuż nich, napinając otoczkę, rozrywając i transporując jej resztki wzdłuż mikrotubuli

Którego typu filamentami pośrednimi są laminy budujące otoczkę jądrową?

filamentami pośrednimi typu V

Z czego zbudowana jest blaszka jądrowa?

Laminy B, Laminy B1/B2 i Laminy A/C

Czym jest chromatyna?

Kompleksem DNA i histonów

Jak nazywają się przestrzenie między terytoriami chromosomów?

Domeny interchromatyny

Co utrzymuje chromosomy siostrzane w tym samym terytorium chromosomu?

Kompleks białkowy- kohezyna

Z czego powstaje chromosom mitotyczny?

Z dwóch chromosomów siostrzanych = Z jednego terytorium chromosomu

Rozproszona postać chromatyny, aktywna transkrypcyjnie

euchromatyna

zbita postać chromatyny, nieaktywna transkrypcyjnie

heterochromatyna

Do czego jest używany i gdzie znajduje się satelitarny DNA?J

Jest używany do identyfikacji osób. Znajduje się w heterochromatynie

Co odgrywa główną rolę w kondensowaniu DNA?

Białka utrzymujące strukturę chromatyny (SMS: kleisyna, kohezyna, kondensyna)

Dwie ważne funkcje chromatyny

Bierze udział w transkrypcji i replikacji

Co jest potrzebne do rozpoczęcia transkrypcji?

TFII

Jaki enzym transkrybuje większość genów?

Polimeraza RNA II

Co powstaje ostatecznie z transkryptów, w których uczestniczy Polimeraza RNA I i III?

rRNA, tRNA, snRNA, snoRNA, miRNA, RNA wchodzący w skład cząstki rozpoznającej sygnał (SRP)

Gdzie na terenie jądra zachodzi obróbka pre-mRNA?

plamki jądrowe, macierz jądra i ciałka zwinięte

Gdzie zachodzi transkrypcja rRNA i tRNA?

W jąderku

Gdzie zachodzi obróbka potranskrypcyjna rRNA i tRNA?

w jąderku, ciałku zwiniętym i plamkach jądrowych

Typy histonów wchodzących w nukleosom

po 2 tworząc oktamer: Histony H2A, H2B, H3, H4 i histon H1 "spinający" nukleosom

Kolejność intensywności upakowania DNA

podwójna helisa, nukleofilament zbudowany z nukleosomów, solenoid, chromatyda, chromosom metafazowy

Dwie ważne funkcje histonów

Biorą udział w upakowaniu i uporządkowaniu DNA i mogą ulegać modyfikacjom, co stanowi epigenetyczną regulację aktywności genó

Czym jest protamina?

Białko łączące helisy DNA w plemnikach

Pierścień białkowy dookoła centromeru to...

kinetochor

Jak nazywa się połączenie dwóch chromatyd?

centromer / przewężenie pierwotne

Jak nazywają się chromosomy o równej długości ramionach?

metacentryczne

Jak nazywają się chromosomy o nieco różniącej się długości ramion?

submetacentryczne

Jak nazywają się chromosomy o znacznie różniącej się długości ramion?

akrocentryczne

Czym są przewężenia wtórne?

Struktury oddzielające satelity od reszty chromatydy

Co znajduje się w satelicie/trabancie chromatydy chromosomów 13,14,15,21,22 pary?

Region organizujący jąderko (NOR) - 30% to rDNA, a reszta to tandemy satelitarnego DNA

Z czego zbudowane są telomery?

powtarzającej się sekwencji [TTAGGG] i kompleksy białkowego - szeltryny

Funkcja telomerów

Zapobiegają fuzji końców chromosomów i strawieniu DNA przez nukleazy

Jak zrobić kariogram?

Pobrać limfocyt z krwi obwodowej, podbudzić go do podziału za pomocą fitohemaglutyniny i sfotografować

Czym jest pałeczka dobosza?

Nieaktywny chromosom X u kobiety lub w niektórych komórkach Y u mężczyzn

Przez jaką polimerazę jest transkrybowany rRNA?

Polimerazę RNA I

Funckcja białka B23

TRansport prekursorów rybosomów z jąderka do cytoplazmy

Funkcja fibrylaryny w jąderku

Bierze udział w splicingu, wybrzuszając introny

Funkcja nukleoliny w jąderku

Rozpraszanie składników jąderka podczas podziału i zmiana stopnia upakowania chromatyny w interfazie

Ważne białka jąderka

nukleolina, białko B23 i fibrylaryna

funkcje jąderka

transkrypcja, obróbka i składanie z rRNA prekursorów rybosomów, Miejsce przejściowego wiązania białek., obróbka mRNA, rola w powstawaniu niejąderkowych rybonukleoprotein (RNP)

Receptory jądra

gliko i mineralokortykosteidy, estrogeny, progesteron, androgeny, T3, T4, wit. D, kwas retinowy, receptory dla tłuszczów (PPAR, LXR, FXR, CAR) oraz RF1-2 i ERR

Receptory dla tłuszczów w jądrze; co pobudzają

PPAR, LXR, FXR, CAR; aktywację genów cytochromów P450

Czym jest PPAR w jądrze?

Czujnik kwasów tłuszczowych, PPARalfa katabolizuje kwasy i pobudza lipolizę, a PPARgamma anabolizm i lipogengeza; wiążą eikosanoidy, biorąc udział w mechanizmie zapalenia

Czym jest LXR w jądrze?

Czujnik cholesterolu. Aktywują się przy podwyższonym jego stężeniu, aktywując geny białek regulujących transport, katabolizm i regulację cholersterolu

Czym jest FXR w jądrze?

Czujnik kwasów żółciowych

Czym jest CAR w jądrze?

Czujnikiem ksenobiotyków hydrofobowych

Czym jest akrecja

Zwiększenie objętości istoty międzykomórkowej

Czym jest proliferacja?

Zwiększenie liczby komórek w wyniku podziałów mitotycznych

Czym jest przerost (hypertrophia)?

Zwiększenie objętości i masy komórek

czym są protoonkogeny?

Geny kodujące produkty białkowe prowadzące do apoptozy komórki

Czym są onkogeny?

Zmutowanymi protoonkogenami - transformują komórki w nowotwory

jak nazywa się białko monitorujące DNA pod kątem uszkodzeń

białko ATM

Jak nazywa się białko, które utrzymuje wrzeciono podziałowe w całości i nadaje mu sprężystość?

tityna

czym są geny supresorowe?

Geny, których produkty białkowe hamują cykl komórkowy

Jak nazywa się struktura, która dzieli cytoplazmę w cytokinezie

Pierścień kurczliwy

Jak nazywa się ułożenie chromosomów podczas metafazy patrząc z góry?

gwiazda macierzysta

Jak nazywa się ułożenie chromosomów podczas metafazy patrząc z boku?

płytka równikowa

Z czego składa sie pierścień kurczliwy?

filamenty aktynowe, miozynowe i białka motorowe

Mechanizm zaciskania pierścienia kurczliwego

Ruch ślizgowy filamentów miozynowych i aktynowych przy obecności Ca2+ (jak w mięśniu głądkim)

W jakim celu podaje się środki hamujące cykl komórkowy?

W leczeniu nowotworów, łuszczycy lub w celu immunosupresji

Jednostki długości używane w histologii

mikrometr (10^-6m) nanometr (10^-9m) angstrem (10^-10m)

Długość fali w mikroskopie optycznym, a elektronowym

optyczny 400-800 nm; elektronowy 0,005nm) przy różnicy potencjałów 80 kV

zdolność rozdzielcza

najmniejsza odległość między dwoma strukturami, aby je od siebie odróżnić;

Zdolność rozdzielcza transmisyjnego mikroskopu elektronowego (TEM) i Skanującego mikroskopu elektronowego (SEM)

TEM 0,2-1 nm SEM ~10nm

Grubość skrawków histologicznych

mikroskop świetlny: 10 mikrometrów; półcienkie skrawki 0,5-1 mikrometra; elektronowy mikroskop: mniej niż 0,1 mikrometra

Histologiczne utrwalacze chemiczne

formalina i etanol

Procedura przygotowania skrawków histologicznych

Odwodnienie etanolem o zwiększających się stężeniach, zatopienie w parafinie (optyczny) lub żywicy epoksydowej (elektronowy) i pocięcie mikrotomem; dalej usunięcie parafiny (żywicy się nie usuwa)

Przygotowanie skrawków metodą mrożenia

Zamrożenie Co2 i pocięcie mikrotomem mrożeniowym; jest szybka, mniej dokładna i zachowuje tłuszcze obojętne w tkankach

Rodzaje mechanizmów barwienia histologicznego

Wiązanie chemiczne barwnika, adsorpcja na powierzchni lub redukcja soli metali

Kontrastowanie ultracienkich skrawków do TEM - za pomocą czego

cytrynian ołowiu, czterotlenek osmu (OsO4)

Liczba wszystkich komórek osoby dorosłej

ponad 100 bln

Całkowita liczba płynów człowieka 60kg i co się na nie składa

36l; ECF 12l, ICF 24l, osocze krwi 3l, płyn tkankowy 9l

ciśnienie osmotyczne tkanek

280-320 mOsm/l

kationy(i ich zawartość) oraz aniony wewnątrz komórek

K+ 140 mmol, Na+ 10 mmol, HCO3-, HPO42-, SO42-

kationy(i ich zawartość) oraz aniony istoty mięszykomórkowej

Na+ 140 mmol, K+ 10 mmol, Cl-

Co nadaje komórkom ujemny ładunek elektryczny?

Związane węglowodany przez glikoproteiny i białka na powierzchni komórek

Liczba genów człowieka, w tym genów kodujących peptydy

1 mln; 30 tys.

Co zapewnia białkom fałdowanie/konformację białek

białka opiekuńcze / chaperonowe

Błoniaste struktury komórki

siateczka śródplazmatyczna, aparat Golgiego, endosomy, lizosomy, mitochondria, peroksysomy i jądro

Struktury komórki nieotoczone błoną komórkową

centriole, proteasomy i cytoszkielet

Stosunek procentowy błony komórkowej i śródkomórkowej w całości błony komórki

Błona komórkowa - 2-5% błon; błony śródkomórkowe 95-98% błon komórki

Całkowita powierzchnia błon wszystkich komórek

ponad 70 ha

Błona komórkowa, a błony śródkomórkowe - różnice

W przeciwieństwie do błony komórkowej błony śródkomórkowe nie mają prawie glikolipidów i mają niewiele sfingomieliny i cholesterolu

Od czego zależy płynność błony

ilości podwójnych wiązań w łańcuchach fosfolipidów oraz ilości cholesterolu

Lipidacja białek

Wiązanie się z łańcuchami kw. palmitynowego, mirystynowego, grupami prenylowymi lub fosfatydyloinozytolem, zakotwiczanie się w błonie i przekazują sygnały przez błonę (białko G), pobierają składniki odżywcze lub umożliwiają adhezję do innych komórek

Glikokaliks - przedostatnia i ostatnia cząsteczka łańcuchów polisacharydowych

przedostatnia galaktoza, ostatnia kwas neuraminowy/sialowy

Powierzchnia tratw i kawoli w błonie

do 50%

Funkcja tratw/kaweol

Przekazywanie sygnałów przez błonę, udział w endocytozie, transcytozie i egzocytozie

Dobudowywanie błony mitochondrium i peroksysomu

in situ ze składników importowanych (TOM, TIM, białko opiekuńcze HSP70 mitochondrium i peroksyny - peroksysomy) w warstwie P; fosfolipidy są sytezowane z diglicerolu i seryny, powstaje fosfatydyloseryna, fosfatydyloetanoloamina, a potem fosfatydylocholina

Jakie komórki syntezują liposomy

nabłonkowe jelita, wątrobowe i wiele innych

Chylomikrony

Pęcherzyki 0,1-0,5 mikrometrów z 1/2-warstwową błoną fosfolipidów i otoczone apolipoproteinami, produkowane w nabłonku jelita jako główna postać transportu lipidów z pożywienia

Bodźce otwierające białka kanałowe

zmiany ładunku elektrycznego błony, związanie ligandu (cząsteczki sygnałowej), czynnik mechaniczny

Gdzie występuje pompa sodowo-potasowa?

W błonie komórek nabłonkowych jelita, nerki, gruczołów ślinowych, potowych, splotu naczyniowego, ciała rzęskowego, nerwowych

Stężenie Ca2+ w cytosolu

10^-7 M

Stężenie Ca2+ w SER i na zewnątrz komórek

10^-3 M

Sposoby pozbywania się toksyn przez komórkę

neutralizacja cytochromem P450 i ich utlenianie w peroksysomach oraz transportery ABC (używające ATP) oraz RND, SMR, MFS używające gradientu

Jak powstaje oporność wielolekowa?

wypompowywanie leków z komórek przez transportery ABC lub RND, SMR, MFS

Transportery ABC

wypompowują toksyny, leki i inne substancje poza komórkę; jest ich 50 rodzajów kodowane przez 57 genów; wśród nich najlepiej poznana glikoproteina P (transporter ABCB1)

Endocytoza przez błonę konwencjonalną - jakie substancje biorą udział

Receptor, białkowy kompleks adaptorowy, difosforan fosfatydyloinozytolu (PIP2), klatryna pokrywająca pęcherzyk oraz białko HIP1, HIP1r łączące klatrynę z aktyną F; epsyna

Endocytoza przez błonę konwencjonalną - co wnika

cząsteczki odżywcze (np. lipoproteiny LDL) oraz niektóre patogeny, monoubikwitynowane receptory, błona komórkowa

Transportowanie pęcherzyków transportujących wzdłuż filamentów aktynowych i mikrotubuli

miozyna I i V współpracujące z filamentami aktynowymi oraz kinezyna i dyneina z mikrotubulami

Internalizacja receptorów

Monoubikwitynacja cytosolowych fragmentów receptorów są włączane do pęcherzyków endocytowanych

Przyłączenie ubikwityny zachodzi przy udziale enzymów:

enzym aktywujący E1, koniugujący E2, ligaza białkowa E3

Ubikwitynacja

Połączenie czateczki ubikwityny poprzez jej lizynę przy pomocy enzymu aktywującego E1, koniugującego E2 i ligazy białkowej E3

Deubikwitynacja

Usunięcie ubikwityny z cząsteczki za pomocą hydrolazy

Funkcja komórek regulowanych przez ubikwitynację

początkowanie endocytozy, przekazywanie sygnałów przez błonę, regulacja transkrypcji i syntezy DNA, sortowanie cząsteczek i kierowanie ich do lizosomów lub proteasomów

Gdzie są kierowane pęcherzyki endocytowane przez błonę konwencjonalną?

endosomy późne, lizosomy lub proteasomy

Gdzie są kierowane pęcherzyki endocytowane przez tratwy/kaweole?

aparat Golgiego, siateczka śródplazmatyczna lub inna komórka

Endocytoza przez błonę tratw i kaweoli

Pęcherzyki są pokryte kaweoliną, a nie klatryną

Potocytoza

transport do cytosolu małych cząsteczek łączących się z receptorami; obniżają pH pęcherzyków transportowych, powodując ich odłączanie się od receptorów i dysocjację do cytosolu

Jak prątek gruźlicy przeżywa w heterofagosomie

modyfikuje ciałka organellum, zapobiegając fuzji z lizosomem i strawieniu bakterii

Pinocytoza

przypadkowy transport cząsteczek przez błonę bez udziału receptorów "endocytoza płynów"

Transcytoza

endocytoza zachodzi w tratwie/kaweoli, a kaweosomy transportują zawartość na drugi koniec komórki. Szczególnie intensywna w nabłonkach

Pączkowanie

pęcherzyki powstające z aparatu, siateczki i endosomów, powstają pęcherzyki transportujące i wydzielnicze. Biorą udział koatomery zbudowane z białek COP i klatryna

Monoubikwitynacja - gdzie zachodzi i co oznacza ten sygnał

W białkach błony komórkowej lub organelli; kierowanie do endosomów wczesnych, potem późnych i lizosomów

Poliubikwitynacja - co oznacza ten sygnał

kierowanie do proteasomów

egzocytoza (BŁONA KONWENCJONALNA)

Pączkowanie aparatu Golgiego doprowadza do powstania pęcherzyka z zawartością i receptorami v-SNARE, który kieruje się do błony konwencjonalnej, łączy z jej t-SNARE i fuzuje

Co szczególnie wykorzystuje egzocytozę KAWEOLI?

Pozbywanie się cholesterolu przez komórkę, wydzielając HDL oraz wirusy HIV i grypy

endosomy wczesne - powstawanie

łączenie v-SNARE jednego z t-SNARE drugiego pęcherzyka, które się łączą. Biorą w tym udział białka cytosolowe NSF, SNAP

endosomy wczesne - charakterystyka

ph~6 ->oddzielanie się substancji od receptora i dysocj; rola w recyrkulacji błon; powstają w cytopl., pod uszk. błon w częściach presynaptycznych neur.; są kierowane do bł. kom., do aparatu G lub do lizos/endosomów późnych jeśli zawartość jest monoubik.

Endosom późny - charakterystyka

pęcherzyk wewnątrz endosomu o ph~5, kwaśne hydrolazy w błonie od aparatu Golgiego, liczne białka pochodzące z błony komórkowej oraz świeżo syntezowane z aparatu Golgiego; pączkując dają początek lizosomom

kwaśne hydrolazy lizosomu

Zawierające mannozo-6-fosforan: proteaza, lipaza triacyloglicerylowa, fosfolipaza, glikozydaza, nukleaza, fosfataza, sulfataza (optimum aktywności w ph~5)

program śmierci samobójczej komórki

aktywowanie genów prokaspazy i proDNA-zy, które trawią białka i DNA komórki w kilka godzin/dni

Białka importujące składniki do budowy błony w mitochondrium i peroksysomie

mitochondrium: TOM, TIM, białko opiekuńcze HSP70, HPS60; peroksysom - peroksyny

białko opiekuńcze HSP70

Bierze udział w imporcie składników błony dla mitochondriów i fałduje trójwymiarowo jego białka

co się stanie z GLUT4 po podwyższeniu stężenia insuliny we krwi?

Błony pęcherzyków z GLUT4 fuzują z błoną, zwiększając ich ilość w niej, powodując transport glukozy do komórek

Fosforylacja / defosforylacja białek - przez co wykonywana

fosforylacja - kinazy, defosforylacja - fosfatazy

Kinaza tyrozynowa

fosforyluje reszty tyrozynowe białek; może być receptorem transbłonowym dla PDGF, EGF, NGF i insuliny albo białkiem cytoplazmatycznym odbiera sygnały od receptorów (głównie src i JAK) dla cytokin. Fosforylowane białka wiążą się z fragmentami SH2

Szlak informatora cGMP - zastosowania

rozkurcz mięśni gładkich naczyń krwionośnych, obniżenie ciśnienia krwi, wzbudzanie erekcji prącia, udział w mechanizmie widzenia

Szlak informatora cAMP - zastosowania

Otwiera kanały jonowe komórek węchowych i czuciowych, pobudzając je; aktywuje kinazę A, która fosforyluje reszty seryny białek, tworząc kinazę fosforylazy i syntazy glikogenu, co powoduje rozpad glikogenu i hamowanie jego syntezy w wątrobie

Szlak fosfolipazy C i Ca2+

hormon np. endotelina pobudza receptor białka G, które pobudza fosfolipazę C do pocięcia difosforanu fosfatydyloinozytolu na trifosforan inozytolu, który wiążąc się z receptorem otwiera kanał dla Ca2+

Szlak kalmoduliny i Ca2+

Po osiągnięciu stężenia 1 mikromola Ca2+ wskutek działania fosfolipazy C fosfatazy i kalmodulina C wiążą się z innymi białkami przekazującymi sygnał

Szlak kinaz MAP (ERK)

kinazy MAP (białka ERK) dostają sygnały od białka G lub kinazy tyrozynowej po związaniu jej z cytokinami i innymi białkami i wysyłają sygnały do jądra, gdzie aktywują czynniki transkrypcji

Szlak białek STAT-JAK

Po aktywacji w błonie receptora kinazy tyrozynowej JAK fosforyluje ona białko STAT, które przemieszcza się do jądra i aktywuje odpowiednie geny (ten szlak przewodzi sygnały od hormonu wzrostu, prolaktyny i leptyny)

Szlak czynnika transkrypcji NF-kappaB

Po fosforylacji inhibitora tego czynnika staje się aktywny i przemieszcza się do jądra inicjując transkrypcję genu; Bierze udział w komórkach immunologicznie kompetentnych inicjowane przez kinazę C

aktywator szlaku NOTCH

białko syrtuina

szlaki WNT, NOTCH, HH, BMP

regulacja proliferacji i różnicowania w rozwoju embrionalnym; Uruchamiane przez związanie cytokin WNT, HH, BMP z receptorami komórek docelowych lub JAG-GED i DELTA z NOTCH drugiej

Przekazywanie sygnału przez bezpośredni kontakt komórek

Związanie receptorów i wymiana substancji i pęcherzyków endocytarnych przez nanotubule o średnicy 50-200 nm

Przepływ Ca2+ z SER do cytosolu

Związanie trifosforanu inozytolu z receptorem dla IP3 błony powoduje szybki i duży przepływ jonów do cytosolu

Przepływ Ca2+ z poza komórki do cytosolu

Związanie trifosforanu inozytolu z receptorem dla IP3 błony powoduje szybki i duży przepływ jonów do cytosolu lub białka ORAI1 aktywowane przez białka STIM1 od SER (wolny i słaby przepływ)

Białka STIM1

czujnik stężenia Ca2+ w SER. Przy zbyt małym stężeniu pobudza ORAI1 w błonie do otwarcia kanału i napływu Ca2+ do cytosolu

receptory CaSR wrażliwe na Ca2+ - gdzie się znajdują

przytarczyce, nerki, mózg, kubki smakowe

najbardziej powszechny rodzaj prostaglandyny

PGE2

glikokaliks - cechy charakterystyczne

chroni komórki i ułatwia kontakty z cząsteczkami i komórkami; zbudowany z białek zakotwiczonych w błonie i zaadsorbowanych na powierzchni związanych z oligosacharydami i lipidami; posiada ujemny ładunek elektryczny

cząsteczki adhezyjne

selektyny, integryny, adresyny, kadheryny, adhezyny, międzykomórkowe cząsteczki adhezyjne ICAM, cząsteczki podobne do Ig oraz tetraspaniny. przyleganie leukocytów i kom. nowotworów złośliwych do śródbłonka, przechodzenie przezeń i wiązanie wielu białek

Białka ADAM

grupa około 20 transbłonowych kompleksów białkowych błony komórkowej; składa się z części cytoplazmatycznej(domeny), śródbłonowej i zewnątrzkomórkowej

część zewnątrzkomórkowa białek ADAM

Fragment dysintegryny łączący integrynę, zapobiegając kontakty między komórkami, fragment o aktywności metaloproteinazy zależnej od Zn2+ rozkładający składniki istoty międzykomórkowej, umożliwiając komórce poruszanie się

fragment o aktywności metaloproteinazy zależnej od Zn2+ białek ADAM

rozkłada składniki istoty międzykomórkowej, umożliwiając komórce poruszanie się, odcina białka zakotwiczone w błonach komórkowych (głównie cytokiny TNFalfa i EGF), uwalniając je do płynu tkankowego i krwi

Struktury na powierzchni komórek

glikokaliks, tetraspaniny, MHC klasy I i II, cząsteczki adhezyjne, białka ADAM, proteinazy, proteazy, proteoglikany (np. syndekan, który łącząc się z glikozaminoglikanami współtworzy glikokaliks)

cytosol - cechy charakterystyczne

55% obj. całej komórki 20% masy cytosolu to białka - charakter zolu/żelu; posiadasetki enzymów, substrakty i produkty tych reakcji, proteasomy i wtręty komórkowe

wtręt komórkowy

Produkty metabolizmu w cytosolu - np. tłuszcze obojętne lub glikogen

Rybosom - cechy charakterystyczne

wiążą barwniki zasadowe; całość 80S - podjednostka 40S i 60S; miejsce P dla tRNA+ aminokwas; miejsce A aminoacylowe

3 Etapy syntezy peptydu

inicjacja syntezy, wydłużanie peptydu, terminacja

Inicjacja syntezy peptydu

białko eIF modyfikuje podjednostkę 40S, umożliwiając przyłączenie do niej końca 5' mRNA z czapeczką metylacyjną; tRNA wiąże się z IF i energią z GTP, tworząc kompleks, białko IF uwalnia się i podłącza się podjednostka 60S tworząc rybosom 80S

Białko TRAM

Przesuwa polipeptyd podczas jego syntezy do światła RER

Modyfikacje polipeptydów w RER

glikozylacja i przyłączanie N-acetyloglukozaminy, glukozy i mannozy do grup NH asparaginy bialka, fałdowanie trójwymiarowe białkiem opiekuńczym BIP, czyli HSP70

Czym są pokryte pęcherzyki paczkujące z RER?

białkiem COP, a nie klatryną

Białka syntezowane na RER pozostające w jego błonie

błonowe białka PERK(kinaza), IRE1(RNA-za), ATF-6(prekursor czynnika transkrypcji) i unieczynniające je białko BIP/GRP78 (odpowiadają za odpowiedź niesfałdowanych białek - UPR czyli stresu RER w cukrzycy, nowotworach i chorobach neurodegeneracyjnych)

Czym są pokryte pęcherzyki wydzielnicze aparatu Golgiego?

klatryną

Modyfikacje zachodzące w aparacie Golgiego

modyfikacja oligosachardydow polaczonych z asparagina bialka przez RER, glikozylacja reszt seryny i treoniny, swoista proteoliza, dodawanie grup siarczanowych i kwasów tłuszczowych, dalej segregowane i otaczane błoną

pęcherzyki wydzielnicze aparatu Golgiego

pokryte klatryną, reguluje dynamina posiadają v-SNARE (Transport wybiórczy); koatomer zbudowany z białek COP; v-SNARE(transport konstytutywny

Białkowy aktywator proteasomu

składa się z PODSTAWY(6 enzymów rozfałdujących białko i wsuwaja je do cylindra) i POKRYWY(rozpoznaje poliubikwityne i odcina ja metaloproteinaza, co rozpoczyna trawienie białka)

Peroksysomy - cechy charakterystyczne

średnica 0,15-0,18 mikrometrów (w wątrobie/nablonku nerki ok. 0.5); mają katalazę, oksydazę D-aminokwasów, oksydazę moczanową, peroksyny

Peroksysomy - powstawanie

pączkowanie SER, a enzymy pochodzą z RER

Mitochondria - cechy charakterystyczne

Kształt laseczek, nitek, ziaren, we wszystkich komórkach jądrowych; stanowią około 20% objętości komórki, otoczone 2 błonami, posiada mtDNA i mt-rybosomy

kardiolipina - cechy i co to jest

fosfolipid błony wewnętrznej mitochondrium stanowiący 20% błony, utrzymuje przestrzennie kompleks IV w błonie oraz wychwytuje H+, zapobiegając nadmiernej zmianie pH

Grzebienie mitochondrialne - kształty w zależności od komóki

prostopadłe - w większości komórek; podłużne - wątrobowe; kształt rurki o przekroju okrągłym - komórki syntezujące steroidy; o przekroju trójkątnym - astrocyty

Mitochondria komórki wątrobowej / mitochondria hepatocytów

jest ich 1-2 tys. błona zewnętrzna stanowi 7% wszystkich błon, a wewnętrzna 32%

Błona wewnętrzna mitochondrium - cechy charakterystyczne

kardiolipiny, białka łańcucha oddechowego, syntaza ATP, białka UCP, białka biorące udział w transporcie metabolitów do i z komórki

Błona zewnętrzna mitochondrium - cechy charakterystyczne

kanały tworzone przez białka poryny, białka transportujące do masy cząsteczkowej 10 tys., białka enzymatyczne przekształcające lipidy do użytku w macierzy

Macierz mitochondrium

enzymy katalizujące przemiany kw. tłuszczowych, kw. pirogronowego, wytwarzanie Acetylo-CoA i utlenianie go w cyklu Krebsa, produkty i substraty tych przemian, mt-rybosomy, 100-1000 kolistych cząsteczek mtDNA, duże stężenie Ca2+

mtDNA

100-1000 kolistych cz. w macierzy (kom. jajowa 100 tys. - 1 mln); zawiera 17 tys. par nukleotydów, 13 genów, koduje białka łańcucha oddechowego, syntazę ATP i niektóe klasy tRNA i rRNA

Powstawanie mitochondriów

podział niezależny; czas półtrwania około 10 dni

karnityna (maślan L-3-hydroksy-4-trimetyloamony)

Transportuje w poprzek błony mitochondrialnej grupy acylowe

Kompleks I mitochondrium (dehydrogenaza NADH)

Przenosi elektrony z NADH do ubichinonu (UQ), pompując H+ do przestrzeni międzybłonowej

Kompleks II mitochondrium (dehydrogenaza bursztynianowa i inne białka)

Przenosi elektrony z kwasu bursztynowego, kw. tł. i fosforanu glicerolu poprzez dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD) do ubichinonu (UQ)

Kompleks III mitochondrium (kompleks cytochromu bc1)

przenosi elektrony z UQH do cytochromu c między błonami; nie pompuje H+, ale pomaga w utrzymaniu gradientu przez nierówną absorpcję i uwalnianie

Kompleks IV mitochondrium (oksydaza cytochromowa c)

Utrzymywana przestrzennie w błonie przez kardiolipinę; przenosi elektrony z cytochromu c do tlenu, wytwarzając wodę

Syntaza ATP

część wewnętrznej błony: F0 składające się z białek: rotor i stanowiące jego obudowe; macierz F1 - enzymy syntezy ATP ustalane względem siebie za pomocą szypuły - statora

Białko kanałowe UCP-1

termogenica w wewnętrznej błonie mitochondrium; zużywając gradient stężeń H+ w mitochondrium wytwarza ciepło w tkance tłuszczowej brunatnej

Cytochrom c

znajduje się między błonami mitochondrium, transportuje elektrony do kompleksu IV; po wydostaniu się z mitochondrium pobudza fragmentację jądra i apoptozę

Co się dzieje, gdy cytochrom c opuści mitochondrium?

Wiąże się z białkami adaptorowymi i prokaspazą 9, pobudzając fragmentację jądra i apoptozę oraz pobudza utlenianie kardiolipin, powodując przejście ich do bł. zew. i współtworzy kanał BAX, przez który cytochrom c wydostaje się do cytosolu

kanał BAX

zbudowany z białek BAX i kardiolipin utlenionych przez opuszczenie cytochromu c mitochondrium; otwierany/zamykany przez białka BCL-2

Filament aktynowy

alfahelisa dwóch cząsteczek aktyny F o śr 5-8 nm, struktura dynamiczna, tworzy nieregularną sieć (oprócz mięśni pp), tworzy siateczkę graniczną, decyduje o ruchu cytoplazmy, ruchu pełzkowatym, pęcherzyków i tworzy pierścień cytokinetyczny podczas podziału

Białka wiążące aktynę

ułatwiające polimeryzację (pontykulina, folina), wiążące filamenty między sobą (filamina, alfaaktynina), hamujące polimeryzację (profilina, gelsolina), motorowe(miozyna) oraz transbłonowe integryny, przekazujące sygnał

miozyna II

2 długie polipeptydy (2 tys. aminokwasów) skręcone dookoła siebie (łańcuchy ciężkie), z 4 krótkimi (180 aminokwasów) na jednym końcu - łańcuchy lekkie

Miozyna I

Główka utworzona przez łańcuchy lekkie i jeden ciężki (w większości komórek), ruch główki w kierunku plus filamentów aktynowych

Ruch miozyny względem aktyny

Miozyna ma aktywność ATP-azy, a aktyna jest kofaktorem, hydroliza ATP zgina główkę, a aktyna przesuwa się o 5,2 nm

Miozyna VI

ruch odbywa się w kierunku minus filamentów aktynowych(jedyna taka)

miozyna V

w większości komórek, ruch główki w kierunku plus filamentów aktynowych

miozyna VI

w większości komórek, ruch główki w kierunku plus filamentów aktynowych

białko ARP

bierze udział w wytwarzaniu filamentów prawie prostopadłych do błony podczas ruchu, w celu ruchu cytoplazmy

Filamenty grube

zbudowane z miozyny II, mają średnicę 15 nm, występują w mięśniach, tworząc kompleksy z filamentami aktynowymi

filamenty pośrednie - cechy charakterystyczne

10 nm, duża sztywność, dynamiczne, we wszystkich komórkach, szczególnie narażonych na urazy; rozpadanie i powstawanie jest regulowane przez fosforylację

Filamenty pośrednie - powstawanie

polipeptydy 50 nm zwijają się tworząc dimery, łączą się końcami tworząc tetramery, dalej łączą się w szeregi w protofilamenty, dalej bocznymi powierzchniami w profibryle, a cztery profibryle skręcają się dając filament 10nm średnicy

Filamenty pośrednie typu I

około 15 rodzajów kwaśnej keratyny

Filamenty pośrednie typu II

około 15 rodzajów obojętnej i zasadowej keratyny

Filamenty pośrednie typu III

filamenty zwierające wimentynę, desminę, kwaśne, włókniste białko tkanki glejowej, peryferynę; głównie w komórkach tkanki łącznej - albo sama wimentyna albo wimentyna i inny polipeptyd

Filamenty pośrednie typu IV

neurofilamenty - neurofibryle występujące w neuronach; w ciałach i wypustkach neuronów; składają się z 3 polipeptydów fibrylarnych

Filamenty pośrednie typu V

filamenty laminowe blaszki jądrowej

Filamenty pośrednie typu VI

filamenty nestyny w rozwijających się neuronach

Filamenty keratynowe

typu I i II w nabłonkach, szczególnie narażonych na siły mechaniczne

Co hamuje polimeryzację mikrotubuli i ich wytwarzanie, a w konsekwencji zatrzymanie podziałów w mitozie?

alkaloidy roślinne, takie jak kolchicyna, winblastyna, winkrystyna

Ośrodki organizacji mikrotubuli

kompleksy tubuliny gamma z innymi białkami w cytoplazmie, w centrosomie, w pobliżu centrioli; zaczyna się tu polimeryzacja

Białka towarzyszące mikrotubulom (MAP)

MAP2 i białko tau zapobiegają depolimeryzacji, stabilizują i równolegle układają w dendrytach i aksonach, białka motorowe - kinezyna przesuwająca się w kierunku plus i dyneina do minus

kinezyna

białko motorowe składające się z łańcuchów ciężkich i lekkich jednym końcem przyczepia się do transportowanego pęcherzyka, a drugim z mikrotubulą; przesuwa się w kierunku plus mikrotubuli

dyneina

białko motorowe składające się z łańcuchów ciężkich i lekkich jednym końcem przyczepia się do transportowanego pęcherzyka, a drugim z mikrotubulą; przesuwa się w kierunku minus mikrotubuli

czym jest centrum komórkowe

inna nazwa na centrosom

macierz jądrowa / nukleoszkielet

zrąb podtrzymujący składniki jądra, reguluje syntezę i transkrypcję DNA, posiada filamenty średnicy 3-5 nm (z replisomami) i ziarenka 15-30, są też spliceosomy, matryny, laminy A, B, C, białko jąderkowe B23 (Ag-NOR), białko jąderkowej rybonukleoproteiny

piknoza

jądra komórek degenerujących: małe, zbite, silnie wybarwione, okrągłe lub owalne

karioliza

jądra komórek degenerujących: przybiera postać "cienia" jądra

karioreksis

jądra komórek degenerujących: pofragmentowane

otoczka jądrowa - cechy charakterystyczne

2 błony 5-8nm, przestrzeń okołojądrowa 30nm; zewnętrzna jest przedłużeniem RER, więc na niej znajdują się rybosomy

transport dużych cząsteczek przez kanał pora otoczki jądrowej

są transportowane przy użyciu receptorów - karioferyny (importyny, eksportyny) poprzez krótkie sekwencje aminokwasowe (NLS) i przesuwane przez kanał pora przez białko RAN (GTP-aza)

materiał genetyczny DNA jednego jądra - w liczbach

2-4m długości, 2 nm szerokości, 3-6 mld par nukleotydów

nukleosom - cechy charakterystyczne

wymiary 11 x 6 nm, w jądrze przeciętnie jest 30 mln nukleosomów; składa się z 200 par zasad i oktameru histonowego; skraca długość nici 7-krotnie

Rdzeń nukleosomu

Oplecione prawie dwukrotnie 140 par zasad wokół nukleosomu

DNA łącznikowy

60 par zasad między nukleosomami w nukleofilamencie

Epigenetyczna regulacja genów

kod histonowy (metylacja, acetylacja/deacetylacja, fosforylacja ubikwityniazcja) i metylacja/demetylacja zasad DNA

Histon H2 - inne zastosowanie oprócz uczestniczenia w oktamerze

wydzielany przez komórki śluzowe gruczołów żołądkowych do soku żołądkowego, gdzie pod wpływem pepsyny powstaje z niego buforyna II - rodzaj peptydowego antybiotyku

upakowanie DNA w plemnikach

nie ma nukleosomów i nukleofilamentów, a podwójna helisa jest łączona protaminą

chromosom metafazowy - cechy charakterystyczne

zbudowany z włókienek szerokości 200-400nm wytwarzających chromatynę; Składa się z dwóch chromatyd połączonych centromerem / przewężeniem pierwotnym otoczonych białkowym pierścieniem - kinetochorem

telomeraza

Ryboproteina składająca się z białkowej części TERT i RNA nazywanego TERC; odbudowuje telomery i znajduje się zakotwiczona i nieaktywna w jąderku

Jakie komórki mają aktywną telomerazę

komórki macierzyste, nowotworowe, progenitorowe, zarodkowe i embrionalne

Jąderko - skład

środkowo położone centrum włókniste - FC, środkowo gęsty składnik włóknisty - DFC, obwodowo składnik ziarnisty - GC

jąderko - cechy charakterystyczne

dookoła chromatyny z genami rybosomowymi (rDNA), 540 genów rybosomowych z 13,14,15,21,22 chromosomów; 540 genów, w tym 120 aktywnych oraz 700 białek; w profazie mitozy degenerują, a w telofazie jest odbudowywany

Chromosomy jąderkotwórcze

13,14,15,21,22 pary

chromatyna jąderkowa posiada...

geny rRNA, tRNA, snoRNA, 5SRNA

białka jąderka

(nukleolina, białko B23 (Ag-NOR), fibrylaryna. Mają 19-aminokwasowe fragmenty, dzięki którym zakotwiczają się w jąderku

nukleolina

Fosforylowana przez kinazę fazy M (kompleks CDK i cykliny urachamiający mitozę) w profazie co dezintegruje i rozprasza składniki jąderka; w interfazie reguluje transkrypcję przez zmianę stopnia upakowania chromatyny

Białko B23 w jąderku

transport prekursorów rybosomów do cytoplazmy

Fibrylaryna w jąderku - funkcja

obróbka prekursorowego RNA (wchodzi w skład snRNA, który wybrzusza introny)

Jakie białka są wiązane w jąderku i uwalniane z jąderka?

deaminazy adeniny działające na RNA (ADAR), telomeraza, nukleostemina wiążąca białko p53 (hamuje cykl komórkowy)

Cząsteczki rozpoznające sygnał SRP

W jąderku składane z białka i RNA - ryboproteiny wiążące rybosomy z błoną RER w czasie syntezy białek hydrofilnych na eksport i transbłonowych

Centrum włókniste - FC - funkcje

w każdym jąderku jest ich 30. Mają na obwodzie 4 geny rybosomowe (rDNA), a do każdego przylega 100 cząsteczek polimerazy RNA I, która transkrybuje pre rNA i przesuwa go do DFC

gęsty składnik włóknisty - DFC - funkcje

Transkrpyt od FC jest 10 razy cięty i łączony, ulega 115 metylacjom i 95 urydyn ulega konwersji do pseudourydyn (przy użyciu 200 cząsteczek snoRNP i białek) i dalej przemieszcza produkt do GC

Składnik ziarnisty -GC - funkcje

dalsza obróbka, a w wyniku niej powstaje 18S RNA (mała podjednostka) i 5.8S i 28S RNA (razem duża podjednostka)

ciałka zwinięte - cechy charakterystyczne

1-5 w jądrze średnicy 0,1-10 mikrometrów, często zmieniają pozycję, zawierają snRNP, koilinę i czynniki powstawania snRNA; biorą pośredni udział w obróbce mRNA

Plamki jądrowe - cechy charakterystyczne (kiedyś ziarenka perichromatyny / włókienka interchromatyny)

W domenach interchromatyny, posiadają snRNP i inne czynniki obróbki mRNA (wycinanie intronów, metylacja, konwersja urydyny RNA do pseudourydyny

ciałka PML - cechy charakterystyczne

0,2-1 mikrometr średnicy, jest ich 10-30 w jądrze, posiadają białko PML. Zanikają w ostrej białaczce promielocytarnej. powiązane z miejscami transkrypcji i replikacji wirusów

Receptor RF1-2 i ERR - działanie

znajdują się w jądrze i wiążą białko PGC1alfa, wydzielane w stanach zapotrzebowania na energię, a pobudzenie go zwiększa ilość mitochondriów